Praxisnah und gleichzeitig auf wissenschaftlichem Niveau wird das "Sozialgesetzbuch Vierzehntes Buch - Soziale Entschädigung" dargestellt. Sowohl mit der Bearbeitung von Schadensfällen nach Sozialen Entschädigungsrecht und mit der Regressnahme betraute Sachbearbeiter der ausführenden Behörden als auch Vertreter der einschlägigen Sozialverbände und namentlich des "Weißen Rings" erhalten aktuelle Erläuterungen zur gesamten einschlägigen Materie. Auch für Rechtsanwälte, die Opfer vor den Behörden und der Sozialgerichtsbarkeit vertreten, leistet das Werk bei der täglichen Arbeit praktische Unterstützung.

Praxisnah und gleichzeitig auf wissenschaftlichem Niveau wird das Gesetz uber die Entschadigung fur Opfer von Gewalttaten dargestellt. Erfasst wird auch die mit der Erbringung von Sozialleistungen an die Opfer von Gewaltkriminalitat verbundene Regressnahme beim Tater aufgrund entsprechender, mit der Leistungserbringung auf die Versorgungsverwaltung ubergegangener zivilrechtlicher Schadensersatzforderungen ( 81 a BVG). Gleichzeitig werden samtliche in Betracht kommenden zivilrechtlichen Anspruchsgrundlagen erlautert. Sowohl mit der Bearbeitung von Schadensfallen nach dem OEG und mit der Regressnahme betraute Sachbearbeiter der Versorgungsamter als auch Vertreter der einschlagigen Sozialverbande und namentlich des "Weissen Rings" erhalten aktuelle Erlauterungen zur gesamten einschlagigen Materie. Auch fur Rechtsanwalte, die Opfer vor den Behorden und der Sozialgerichtsbarkeit vertreten, sowie fur Bevollmachtigte von Tatern mochte das Werk bei der taglichen Arbeit praktische Unterstutzung leisten.

Abstract: During the biosynthesis of heme d1, the essential cofactor of cytochrome cd1 nitrite reductase, the NirE protein catalyzes the methylation of uroporphyrinogen III to precorrin-2 using S-adenosyl-l-methionine (SAM) as the methyl group donor. The crystal structure of Pseudomonas aeruginosa NirE in complex with its substrate uroporphyrinogen III and the reaction by-product S-adenosyl-l-homocysteine (SAH) was solved to 2.0 Å resolution. This represents the first enzyme-substrate complex structure for a SAM-dependent uroporphyrinogen III methyltransferase. The large substrate binds on top of the SAH in a "puckered" conformation in which the two pyrrole rings facing each other point into the same direction either upward or downward. Three arginine residues, a histidine, and a methionine are involved in the coordination of uroporphyrinogen III. Through site-directed mutagenesis of the nirE gene and biochemical characterization of the corresponding NirE variants the amino acid residues Arg-111, Glu-114, and Arg-149 were identified to be involved in NirE catalysis. Based on our structural and biochemical findings, we propose a potential catalytic mechanism for NirE in which the methyl transfer reaction is initiated by an arginine catalyzed proton abstraction from the C-20 position of the substrate